Comment tracer une courbe de michaelis-menten

De nombreuses réactions biochimiques sont naturellement lent à moins que catalysée par des enzymes qui augmentent leur vitesse de réaction. cinétique d'enzymes mesure la vitesse de réaction substrat enzymatique unique en utilisant l'équation de Michaelis-Menten, v = [S] Vmax / [S] km. L'équation de Michaelis-Menten, nommé d'après le biochimiste Leonor Michaelis et le médecin Maud Menten, "décrit la relation entre le taux de conversion du substrat par une enzyme (V) et la concentration du substrat ([S])," selon le Collège Davidson site de la chimie. Sur la base de cette équation, la courbe de Michaelis-Menten peut être tracée sur l'axe des x représente [S] en millimoles et l'axe des ordonnées représentant V en secondes / micromole.

Choses que vous devez

  • Équation de Michaelis-Menten
  • Calculatrice
  • Papier millimétré
  • Crayon
  • Collège guide de biochimie ou manuel

Comprendre l'équation de Michaelis-Menten

  1. Comprendre le but de chaque valeur dans l'équation et ce qu'elle représente. V est le taux de conversion ou la vitesse de réaction, [S] est la concentration de substrat, Vmax est le taux de conversion maximal, et Km (la constante de Michaelis) est la concentration de substrat à laquelle le taux de conversion est la moitié de Vmax.

  2. Trouver les valeurs de chaque variable dans l'équation. [S] est la concentration connue pour le substrat en cours d'analyse, et la modification de cette valeur aura une incidence sur la vitesse de la réaction catalysée par une enzyme. Valeurs de Km et Vmax sont généralement répertoriés avec le substrat aussi bien en termes de millimoles et sec-1 lorsqu'il est administré dans un problème.




  3. Résoudre l'équation appropriée pour chaque valeur si les valeurs ne sont pas donnés. Selon le site Mills College Biochimie, commencer par l'équation d'état k1 constante [efree] [S] = (k-1 + k2) [ES]. Définir Km en utilisant l'équation Km-1 = k1 / (k-1 + k2). Résoudre pour [ES] en utilisant l'équation [ES] = [S] [Et] / (Km + [S]) pour obtenir [Ef] et [S]. Utilisez [Ef] pour définir Vmax en utilisant l'équation vmax = kcat [Et]. Consulter un guide ou un manuel de biochimie de niveau collégial pour obtenir des instructions détaillées sur la façon de résoudre chacun de ces équations et définitions spécifiques de chaque variable.



  4. Insérez km, [S] et Vmax dans l'équation de Michaelis-Menten et pour résoudre V, la vitesse ou le taux de réaction.

Tracer la courbe de Michaelis-Menten



  1. En utilisant du papier graphique, dessiner un X et Y-axe. D'étiquetage de l'axe x mM de [S] ou de la concentration de substrat. Etiqueter le AX- sec / micro-molaire y de V ou de la vitesse de réaction.

  2. Insérez différentes valeurs de [S] dans l'équation de Michaelis-Menten, avec les valeurs trouvées pour Km et Vmax, à résoudre pour V.

  3. Tracer les valeurs pour [S] sur l'axe des x et les valeurs correspondantes pour résoudre V sur l'axe-y. Le graphique devrait ressembler à une hyperbole rectangulaire où des concentrations plus élevées de substrat assimilent à des réactions enzymatiques plus rapide.

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